Навігація
Головна
ПОСЛУГИ
Авторизація/Реєстрація
Реклама на сайті
 
Головна arrow Природознавство arrow Біологія
< Попередня   ЗМІСТ   Наступна >

МАКРОМОЛЕКУЛИ. БІЛКИ.

Білки, їх властивості, структура

Білки – це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул у XVIII ст. в результаті робіт французького хіміка А. де Фуркруа. Вперше описав білки і запропонував назву протеїни, що в сучасному розумінні означає білок, голандський хімік Є. Я. Берцеліус. Перше виділення білка (у вигляді клейковини) з пшеничного борошна було здійснено Я. Беккарі. Особливістю досліджень білків початку XXI ст. є одночасне отримання даних про білковий склад цілих клітин, тканин або організмів, чим займається окрема наука – протеоміка.

Молекулярна маса білків від 5 000 до 150 000 Да і більше.

Одним із найбільших одиничних білків є тітін (компонент саркомерів м'язів), що містить понад 29 тис. амінокислот і має молекулярну масу 3 000 000 Да. Але найбільші за масою білки (понад 40 000 000 Да) характерні для вірусів.

Хімічний склад. Складаються білки з С, Η, О, N; у деяких білках є S, частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, які містять Р, Fe, Zn, Сu. Білки є біополімерами з 20 різних мономерів – природніх основних амінокислот. Білки можуть утворювати інтерполімерні комплекси з вуглеводами, ліпідами, нуклеїновими кислотами, фосфорною кислотою та ін.

Фізико-хімічні властивості. Завдяки наявності вільних аміногруп і карбоксильних груп білки характеризуються всіма властивостями кислот і основ (амфотерні властивості). Дисоціація аміно- і карбоксильних білкових груп обумовлює електрофоретичну рухливість білків. При низьких значеннях pH білкового розчину в ньому переважають позитивно заряджені аміногрупи, тому білки перебувають в катіонній формі. При високих значеннях pH переважають негативно заряджені СООН-групи і білки будуть перебувати в аніонній формі. При деякому проміжному значенні pH аміногрупи і карбоксильні групи можуть взаємодіяти між собою, тоді сума зарядів дорівнює нулю, і білки залишаються нерухомими в електричному полі (електричні властивості). Висока молекулярна маса надає білковим розчинам властивостей, характерних для колоїдних систем, а саме: здатність до утворення гелів, висока в'язкість, мала швидкість дифузії, високий ступінь набрякання, завдяки чому вони зв'язують близько 80-90% усієї води в організмі (колоїдні властивості). Розпад білків відбувається під дією кислот, лугів або специфічних ферментів-гідролаз, які розщеплюють їх до пептидів і амінокислот. Синтез здійснюється із амінокислот за матричним принципом за допомогою інформаційної РНК. Під впливом різних чиників білки можуть зсідатись і випадати в осад, втрачаючи природні властивості. Відсутність заряду і гідратної оболонки сприяє зближенню білкових молекул, їх злипанню і випаданню в осад. Це явище називається коагуляцією, вона може бути зворотною і незворотною. Незворотну коагуляцію можна розглядати як денатурацію білків. Денатурація – це процес порушення природної структури білків. При цьому зменшується розчинність білка, змінюються форма і розміри молекул тощо. Процес денатурації є оборотним, тобто повернення нормальних умов супроводжується віднов-

Стрічкова модель білка

Стрічкова модель білка

ленням природної структури білка. Такий процес називається ренатурацією. Звідси випливає, що особливості білка визначаються його первинною структурою. А ось процес руйнування первинної структури білків завжди необоротний, він називається деструкцією. Властивості білків залежать від структури, складу і послідовності розташування амінокислот.

Структура білків. Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з амінокислот. Крім послідовності амінокислот поліпептидного ланцюга (первинна структура), для функціонування білків украй важлива тривимірна структура (вторинна третинна і четвертинна), яка утримується в результаті взаємодії структур нижчий рівнів і формується в процесі згортання білків. Тривимірна структура білків за нормальних природних умов, при яких білки виконують свої біологічні функції, називається нашивним станом білка, а сама структура – нативною конформацією Виділяють чотири рівні структури білків.

Рівні організації білкових молекул

Структура

Хімічні зв'язки, які визначають існування

Хімічні зв'язки, які визначають існування

Первинна

Ланцюг

Пептидні, дисульфідні

Вторинна

Спіраль, складчастий листок

Пептидні, дисульфідні, водневі

Третинна

Глобула

Пептидні, дисульфідні, водневі, йонні, гідрофобні

Четвертинна

Мультимер

Пептидні, дисульфідні, водневі, йонні, гідрофобні

Первинна структура кодується відповідним геном, є специфічною для кожного окремого білка і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка. Вторинна структура являє собою форму спіралі (α-структуру) або структуру складчастого листка (β-конформація) і є термодинамічно найстійкішим станом поліпептидного ланцюга та найпростішою структурою конформації біомолекул. Прикладом білків з вторинною стуктурою у вигляді спіралі є білки-кератини (утворюють волосся, нігті, пір'я тощо) і у вигляді складчастого листка – фіброїн (білок шовку). У вторинній структурі α-спіральні ділянки часто чергуються з лінійними. Третинна структура виникає автоматично в результаті взаємодії амінокислотних залишків з молекулами води. При цьому гідрофобні радикали "втягуються" всередину білкової молекули, а гідрофільні групи орієнтуються в бік розчинника. У такий спосіб формується компактна молекула білка, усередині якої практично відсутні молекули води. До білків з третинною структурою відносять міоглобін. Четвертинна структура виникає внаслідок поєднання кількох субодиниць (протомерів), що разом виконують спільну

функцію. Таке поєднання називається білковим комплексом (мультимером, або епімером). Типовими білками четвертинної структури є гемоглобін, ВТМ, деякі ферменти.

Кінцева структура буває дуже складною, а процес її прийняття новосинтезованим по лі пептид ним ланцюжком вимагає деякого часу. Процес прийняття білком структури називається згортанням, або фолдингом. Багато білків не здатні завершити згортання самостійно і досягти нативного стану, часто через взаємодію з іншими білками клітини. Такі білки вимагають зовнішньої допомоги від білків спеціального класу – молекулярних шаперонів. Більшість білків набуває правильної конформації лише у певних умовах середовища. При зміні цих умов білок денатурує, змінюючи свою конформацію. Чинниками, що спричиняють зміну конформації білків, є нагрівання, випромінювання, сильні кислоти, сильні основи, концентровані солі, важкі метали, органічні розчинники тощо.

Види хімічних зв'язків у білках. Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних зв'язків (пептидні, дисульфідні, водневі, йонні, гідрофобні) з різними функціональними групами, і ця їхня властивість є дуже важливою для структури та функцій білків.

Пептидний зв'язокце ковалентний нітроген-карбоновий полярний зв'язок, який утворюється при взаємодії NH2 однієї амінокислоти з СООН іншої з виділенням води. Цей кислотоамідний зв'язок (–CO–NH–) є основним хімічним зв'язком білкових молекул і визначає їх первинну структуру та конформацію. Сполука, що утворюється в результаті конденсації двох амінокислот, є дипептидом. На одному кінці цієї молекули розташована аміногрупа, на іншому – вільна карбоксильна. Завдяки цьому дипептид може приєднувати до себе інші амінокислоти.

Дисульфідний зв'язок – це ковалентний полярний зв'язок, який утворюється при взаємодії сульфгідрильних груп (–SH) радикалів сірковмісної амінокислоти цистеїну. Цей зв'язок (–S–S–) може виникати як між різними ділянками одного поліпептидного ланцюга, так і між різними ланцюгами, визначаючи особливості білкових молекул. Стійкість багатьох білків значною мірою обумовлена кількістю саме цих зв'язків, які ніби "прошивають" молекули, надаючи їм міцності, нерозчинності (наприклад, у колагену шкіри, кератину волосся, шерсті).

Водневий зв'язокце полярний зв'язок, який виникає при взаємодії електропозитивного Гідрогену з електронегативним Оксигеном у складі гідроксильної, карбоксильної та амінної груп різних амінокислот. Ці зв'язки (–О–Н–) набагато слабші, ніж пептидні, дисульфідні та йонні, але в силу своєї кількості (виникають між групами, яких найбільше в молекулах білків) вони набувають дуже великого значення в стабілізації структури білкових молекул.

Йонний зв'язок – це електростатичний полярний зв'язок, який виникає між іонізованою позитивно зарядженою аміногрупою одніє ї амінокислоти та іонізованою негативно зарядженою карбоксильною групою іншої амінокислоти. Цей сольовий зв'язок (-СОО-–HN3+-) може об'єднувати як витки одного і більше поліпептидних ланцюгів у білках третинної структури, так і витки різних ланцюгів у білках четвертинної структури. У водному середовищі йонні зв'язки значно слабкіші, ніж пептидні, і можуть розриватися при зміні pH.

Гідрофобні взаємодіїце неполярний зв'язок між радикалами амінокислот, які не несуть електричного заряду і не розчиняються у воді. Зближення цих радикалів обумовлено характером взаємодії гідрофобних груп (–СН3, –С2Н5 і т. д.) з водою. Ці зв'язки (–R–R–) ще слабкіші, ніж водневі, вони підтримують третинну і четвертинну структуру білків.

БІОЛОГІЯ+ Гемомоглобін (від грец. hаіта – кров і "лат. globus – куля) – складний залізовмісний білок еритроцитів тварин і людини; здатний зв'язуватися з киснем, забезпечуючи його перенесення до тканин. Крім того, гемоглобін здатний зв'язувати в тканинах невелику кількість СО, і звільняти його у легенях. Гемоглобін с складним білком класу хромопротеїдів і містить: 1) білкову частину – глобін, яка складається з чотирьох протомерів – двох ідентичних а-ланцюгів і двох ідентичних β-ланцюгів; 2) небілкову частинугем, яка представлена чотирма простетичними групами з координаційним центром у вигляді Fe2+. Поєднуються субодиниці водневими, йонними зв'язками, але основний внесок у цю взаємодію вносять гідрофобні взаємодії. Нормальним вмістом гемоглобіну в крові людини вважасться: у чоловіків – 130-170 г/л, у жінок – 120-150 г/л; у дітей – 120-140 г/л. Гемоглобін високо токсичний при потраплянні значної його кількості з еритроцитів у плазму крові (наприклад, при переливанні несумісної крові). Зважаючи на високу токсичність вільного гемоглобіну, в організмі існують спеціальні системи для його зв'язування і знешкодження. Зокрема, одним з компонентів системи знешкодження гемоглобіну є особливий плазмовий білок гаптоглобін, що специфічно зв'язує вільний глобін і глобін у складі гемоглобіну.

 
Якщо Ви помітили помилку в тексті позначте слово та натисніть Shift + Enter
< Попередня   ЗМІСТ   Наступна >
 
Дисципліни
Агропромисловість
Банківська справа
БЖД
Бухоблік та Аудит
Географія
Документознавство
Екологія
Економіка
Етика та Естетика
Журналістика
Інвестування
Інформатика
Історія
Культурологія
Література
Логіка
Логістика
Маркетинг
Медицина
Менеджмент
Нерухомість
Педагогіка
Політологія
Політекономія
Право
Природознавство
Психологія
Релігієзнавство
Риторика
РПС
Соціологія
Статистика
Страхова справа
Техніка
Товарознавство
Туризм
Філософія
Фінанси
Інші